Белки: история исследования, химсостав, свойства, биологические функции

Страница: 29/38

4. Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.

Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина.

Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Глава 4. Структура.

При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.

4.1. Первичная структура

Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет a-карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминной группы другой:

Ci a

O - H2O O

H2N – CH – C + NH – CH – COOH H2N – CH – C ¾ NH – CH – COOH

| OH H | | |

R R1 R R

Пептидная связь вследствие p, p-сопряжения p-связи карбонильной группы и р-орбитали атома N, на котором находится не поделенная пара электронов, не может рассматриваться как одинарная и вращение вокруг нее практически отсутствует. По этой же причине хиральный атом C a и карбонильный атом C k любого i-го аминокислотного остатка пептидной цепи и атомы N и Сa(i+1)-го остатка находятся в одной плоскости. В этой же плоскости находятся карбонильный атом О и амидный атом Н ( однако накопленный при изучении структуры белков материал показывает, что это утверждение не совсем строго: атомы, связанные с пептидным атомом азота, находятся не в одной плоскости с ним, а образуют трехгранную пирамиду с углами между связями, очень близкими к 120°. Поэтому между плоскостями, образованными атомами Cia, Cik, Oi и Ni+1, Hi+1, Ci+1a , существует некоторый угол, отличающийся от 0°. Но, как правило, он не превышает 1° и не играет особой роли). Поэтому геометрически полипептидную цепочку можно рассматривать как образованную такими плоскими фрагментами, содержащими каждый по шесть атомов. Взаимное расположение этих фрагментов, как и всякое взаимное расположение двух плоскостей, должно определятся двумя углами. В качестве таковых принято брать торсионные углы, характеризующие вращения вокруг s-связей N ¾ C a и C a ¾ C k.

Реферат опубликован: 3/06/2006