Страница: 4/9
В плазме здорового человека трансферрин может находиться в 4 молекулярных формах:
1) апотрансферрина;
2) моножелезистого трансферрина А - железо занимает только А - пространство;
3) моножелезистого трансферрина В - железо занимает только В-пространство;
4) дижелезистого транферрина - заняты А и В пространства.
Молекулярный вес трансферрина 76000 - 80000,
он состоит из единственной полипептидной цепочки с расположенными на ней двумя значительно схожими, если не идентичными, металлсвязывающими пространствами. Эти пространства (А и В) наиболее прочно связывают железо по сравнению с ионами других металлов. Около 6% железо-связывающего белка составляют углеводные остатки, находящиеся в 2 ответвляющихся цепочках и заканчивающихся сиаловой кислотой. Углеводы, вероятно, не участвуют в механизме захвата железа. Синтезируется трансферрин преимущественно в паренхиматозных клетках печени. Функции трансферрина в организме представляют значительный интерес. Он не только переносит железо в различные ткани и органы, но и «узнает» синтезирующие гемоглобин ретикулоциты и, возможно другие
нуждающиеся в железе клетки. Трансферрин отдает железо им только в
том случае, если клетки имеют специфические рецепторы, связывающие
железо. Таким образом, этот железо-связывающий белок функционирует
как транспортное средство для железа, обмен которого в организме человека зависит как от общего поступления железа в плазму крови, так и от его количества, захваченного различными тканями соответственно количеству в них специфических рецепторов для железа. Кроме того трансферрин обладает защитной функцией - предохраняет ткани организма от токсического действия железа.
Анализируя биологическую роль трансферрина в организме, следует упомянуть о результатах экспериментальных исследований, свидетельствующих о способности этого белка регулировать транспорт железа из лабильных его запасов в эпителии клеток желудочно-кишечного тракта в плазму крови. Из плазмы железо захватывается преимущественно костным мозгом
для синтеза гемоглобина и эритроцитов, в меньшей степени - клетками ретикулоэндотелиальной системы и откладывается в виде запасного железа, некоторое количество его поступает в неэритропоэтические ткани и используется для образования миоглобина и ферментов тканевого дыхания (цитохромы, каталаза и т.д.). Все эти процессы являются сложными и до конца не изученными.
Однако некоторые этапы наиболее важного процесса передачи железа трансферрином клеткам костного мозга можно представить следующим образом:
1) адсорбция трансферрина рецепторными участками на поверхности ретикулоцитов;
2) образование прочного соединения между трансферрином и клеткой, возможно проникновение белка в клетку;
3) перенос железа от железо-связывающего белка к синтезирующему гемоглобин - аппарату клетки;
4) освобождение трансферрина в кровь. Известно, что количество связывающих трансферрин
пространств максимально в ранних эритроидных предшественниках и уменьшается по мере созревания этих клеток.
Железо-связывающий белок лактоферрин обнаружен во многих биологических жидкостях: молоке, слезах, желчи, синовиальной жидкости, панкреатическом соке и секрете тонкого кишечника. Кроме того, он находится в специфических вторичных гранулах нейтрофильных лейкоцитов, образуясь в клетках миелоидного ряда со стадии промиелоцита. Подобно трансферрину, лактоферрин способен связывать 2 атома железа специфическими пространствами. Он состоит из одной полипептидной цепочки, молекулярный вес приблизительно равен 80000. В физиологических условиях этот железо-связывающий белок насыщен железом до 20% в ничтожных количествах он содержится в плазме крови, освобождаясь в нее из нейтрофильных лейкоцитов. Несмотря на схожесть лактоферрина и трансферрина, эти железо-связывающие белки отличаются друг от друга по антигенным свойствам, составу аминокислот, белков и углеводов.
В настоящее время известны следующие функции
этого белка: бактериостатическая, участие в иммунных процессах и
абсорбции железа в желудочно-кишечном тракте. Свободный от
железа лактоферрин - аполактоферрин обладает бактериостатическими
Реферат опубликован: 18/11/2006