Страница: 2/9
Дыхательный пигмент крови - сложный белок, состоящий
из белковой молекулы - глобина, соединенной полипептидными цепочками с 4 комплексами гема. Глобин состоит из 2 пар ( ) полипептидных цепочек, каждая из которых содержит 141-146 аминокислот. Гем, составляющий 4% веса молекулы гемоглобина, содержит железо в центре порфиринового кольца. У здорового человека гемоглобин гетерогенен. Нормальный эритроцит содержит приблизительно 30 пг. гемоглобина, в котором находится 0,34% железа.
Миоглобин - дыхательный белок сердечной и скелетной мускулатуры. Он состоит из единственной полипептидной цепочки, содержащей 153 аминокислоты и соединенный с гемпростетической группой. Основной функцией миоглобина является транспортировка кислорода через клетку и регуляция его содержания в мышце для осуществления сложных биохимических процессов, лежащих в основе клеточного дыхания. Он содержит 0,34% железа. Миоглобин депонирует кислород во время сокращения мышц, а при их поражении он может попадать в кровь и выделяться с мочой.
Железосодержащие ферменты и негеминовое железо клетки находится главным образом в митохондриях. Наиболее изученными и важными для организма ферментами являются цитохромы, каталаза и пероксидаза.
Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от строения геминовой группы:
n А - цитохромы с гем - группой, соединяющей формилпорфин;
n В - цитохромы с протогем - группой;
n С - цигохромы с замещенной мезогем - группой;
n Д - цитохромы с гем - группой, соединяющей дегидропорфин.
В организме человека содержатся следующие цитохромы:
а1, аз, в, в5, с, с1, Р450. Они представляют собой липидные комплексы
гемопротеинов и прочно связаны с мембраной митохондрии. Однако,
цитохромы в5 и Р450 находятся в эндоплазматическом ретикулюме,
а микросомы содержат НАДН- цитохром С - редуктазу. Существует
мнение, что митохондриальное дыхание необходимо для процессов дифференцировки тканей, а внемитохондриальное играет важную роль в процессах роста и дыхания клетки. Основной биологической ролью большинства цитохромов является участие в переносе электронов, лежащих в основе процессов терминального окисления в тканях.
Цитохромоксидаза является конечным ферментом митохондриального транспорта электронов - электронотранспортной цепочки, ответственным за образование АТФ при окислительном фосфолировании в митохондриях. Показана тесная зависимость
между содержанием этого фермента в тканях и утилизацией ими кислорода. Каталаза, как и цитохромоксидаза, состоит из единственной полипептидной цепочки, соединенной с гем - группой. Она является одним из важнейших ферментов, предохраняющих эритроциты от окислительного гемолиза. Каталаза выполняет двойную функцию в зависимости от концентрации перекиси водорода в клетке. При высокой концентрации перекиси водорода фермент катализирует реакцию ее разложения, а при низкой - и в присутствии донора водорода (метанол, этанол и др.) становится преобладающей пероксидазная активность каталазы.
Пероксидаза содержится преимущественно в лейкоцитах и слизистой тонкого кишечника у человека. Она также обладает защитной ролью, предохраняя клетки от их разрушения перекисными соединениями. Миелопероксидаза - железосодержащий
геминовый фермент, находящийся в азурофильных гранулах
нейтрофильных лейкоцитов и освобождается в фагоцитирующие вакуоли
в течение лизиса гранул. Активированное этим ферментом разрушение белка клеточной стенки бактерий является смертельным для микроорганизма, а активированное им йодинирование частиц относится к бактерицидной
функции лейкоцитов. .
К железосодержащим относятся и флавопротеиновые ферменты,
в которых железо не включено в геминовую группу и необходимо только для реакций переноса. Наиболее изученной является сукцинатдегидрогеназа,
которая наиболее активна в цикле трикарбоновых кислот. Митохондриальные мембраны свободно проницаемы для субстрата фермента.
Негеминовое железо, локализующееся главным образом в митохондриях клетки, играет существенную роль в дыхании
клетки, участвуя в окислительном фосфолировании и транспорте
Реферат опубликован: 18/11/2006